-
公开(公告)号:CN118406113B
公开(公告)日:2025-04-22
申请号:CN202410573238.7
申请日:2024-05-10
Applicant: 东北农业大学
Abstract: 本发明公开了一种具有LPS结合能力靶向革兰氏阴性菌的抗菌肽及其制备方法和应用,属于生物技术领域,抗菌肽WKK16,其序列如SEQ ID No.1所示。本发明是以抗炎蛋白MAM衍生多肽Pep1为基础片段,利用氨基酸定点突变技术,利用赖氨酸替代天冬酰胺、苏氨酸、谷氨酰胺以及亮氨酸,用色氨酸替代甘氨酸,构建出靶向革兰氏阴性菌的抗菌肽WKK16,在LPS结合试验中表现出了优异的结合能力,对革兰氏阴性菌的抗菌能力极强。本发明的抗菌肽WKK16生物相容性良好。综上所述,本发明的抗菌肽WKK16具有开发为特异性抗革兰氏阴性菌感染的抗菌药物的潜力,并且有希望成为特异性靶向革兰氏阴性菌的多肽分子探针。
-
公开(公告)号:CN118994310B
公开(公告)日:2025-05-09
申请号:CN202411338223.9
申请日:2024-09-25
Applicant: 东北农业大学
Abstract: 本发明公开一种具有高蛋白酶稳定性的抗菌短肽及其制备方法和应用,属于生物工程技术领域。抗菌短肽DabDab的氨基酸序列:LWDabLDabWDab‑NH2,其C端采用‑NH2酰胺化,所述的Dab为2,4‑二氨基丁酸。对本发明的抗菌短肽DabDab进行抗菌活性、溶血活性、细胞毒性以及蛋白酶稳定性检测,发现对几种测定的革兰氏阴性菌具有较高抗菌活性,对几种测定的革兰氏阳性菌具有一定的抗菌活性。抗菌短肽DabDab的细胞选择性较高TI=16.00,且在128μg/mL下并未表现出明显细胞毒性。抗菌短肽DabDab在与胃蛋白酶或胰蛋白酶孵育8h中仍维持原有MIC或MIC仅提高2倍,具有高蛋白酶稳定性。
-
公开(公告)号:CN118406113A
公开(公告)日:2024-07-30
申请号:CN202410573238.7
申请日:2024-05-10
Applicant: 东北农业大学
Abstract: 本发明公开了一种具有LPS结合能力靶向革兰氏阴性菌的抗菌肽及其制备方法和应用,属于生物技术领域,抗菌肽WKK16,其序列如SEQ ID No.1所示。本发明是以抗炎蛋白MAM衍生多肽Pep1为基础片段,利用氨基酸定点突变技术,利用赖氨酸替代天冬酰胺、苏氨酸、谷氨酰胺以及亮氨酸,用色氨酸替代甘氨酸,构建出靶向革兰氏阴性菌的抗菌肽WKK16,在LPS结合试验中表现出了优异的结合能力,对革兰氏阴性菌的抗菌能力极强。本发明的抗菌肽WKK16生物相容性良好。综上所述,本发明的抗菌肽WKK16具有开发为特异性抗革兰氏阴性菌感染的抗菌药物的潜力,并且有希望成为特异性靶向革兰氏阴性菌的多肽分子探针。
-
公开(公告)号:CN118994310A
公开(公告)日:2024-11-22
申请号:CN202411338223.9
申请日:2024-09-25
Applicant: 东北农业大学
Abstract: 本发明公开一种具有高蛋白酶稳定性的抗菌短肽及其制备方法和应用,属于生物工程技术领域。抗菌短肽DabDab的氨基酸序列:LWDabLDabWDab‑NH2,其C端采用‑NH2酰胺化,所述的Dab为2,4‑二氨基丁酸。对本发明的抗菌短肽DabDab进行抗菌活性、溶血活性、细胞毒性以及蛋白酶稳定性检测,发现对几种测定的革兰氏阴性菌具有较高抗菌活性,对几种测定的革兰氏阳性菌具有一定的抗菌活性。抗菌短肽DabDab的细胞选择性较高TI=16.00,且在128μg/mL下并未表现出明显细胞毒性。抗菌短肽DabDab在与胃蛋白酶或胰蛋白酶孵育8h中仍维持原有MIC或MIC仅提高2倍,具有高蛋白酶稳定性。
-
-
-