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公开(公告)号：CN105296521B
公开(公告)日：2020-08-28
申请号：CN201510887156.0
申请日：2015-12-07
Applicant: 郑州大学 , 河南宏泽实业有限公司
Abstract: 本发明公开了一种表达可溶性人乳头瘤病毒16亚型L1蛋白的重组质粒及其表达方法，该重组质粒通过将人乳头瘤病毒16亚型L1基因和SUMO标签基因插入表达质粒中构建而成。本发明对HPV16 L1基因进行优化，使其更适合在大肠杆菌宿主中高效率表达目标蛋白，同时，本发明首次应用Sumo标签表达系统在大肠杆菌中融合表达，更进一步增加了目的蛋白的可溶性，使表达的目的蛋白具有更高活性。本发明的方法显著提高了目的蛋白可溶性表达的效率，且产品性质均一、稳定，发酵破菌液上清中的目的蛋白表达量可达到70μg/ml，这一数值明显高于本发明目的蛋白在其他原核表达系统中的产量，从而满足工业化生产的要求。
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公开(公告)号：CN105296521A
公开(公告)日：2016-02-03
申请号：CN201510887156.0
申请日：2015-12-07
Applicant: 郑州大学 , 河南宏泽实业有限公司
Abstract: 本发明公开了一种表达可溶性人乳头瘤病毒16亚型L1蛋白的重组质粒及其表达方法，该重组质粒通过将人乳头瘤病毒16亚型L1基因和SUMO标签基因插入表达质粒中构建而成。本发明对HPV16 L1基因进行优化，使其更适合在大肠杆菌宿主中高效率表达目标蛋白，同时，本发明首次应用Sumo标签表达系统在大肠杆菌中融合表达，更进一步增加了目的蛋白的可溶性，使表达的目的蛋白具有更高活性。本发明的方法显著提高了目的蛋白可溶性表达的效率，且产品性质均一、稳定，发酵破菌液上清中的目的蛋白表达量可达到70μg/ml，这一数值明显高于本发明目的蛋白在其他原核表达系统中的产量，从而满足工业化生产的要求。
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公开(公告)号：CN113549634B
公开(公告)日：2023-03-31
申请号：CN202110632917.3
申请日：2021-06-07
Applicant: 郑州大学
Abstract: 本发明公开了一种编码可溶性HPV58L1蛋白的基因及其重组质粒的构建与应用。本发明在综合多重复杂因素的基础上优化设计得到基因HPV58L1，并构建了重组质粒pUC‑58L1和pESUMO‑58L。本发明HPV58L1基因能显著提高目的蛋白可溶性表达的效率，且产物性质均一、性能稳定，其目的蛋白表达量可满足工业化生产的要求；本发明提供了一种低成本的原核表达可溶性HPV58L1蛋白的方法，该方法将HPV58L1蛋白与SUMO蛋白融合表达，可以获得可溶性好、具有明显血凝活性的重组表达蛋白。
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公开(公告)号：CN110408633B
公开(公告)日：2022-06-24
申请号：CN201910618587.5
申请日：2019-07-10
Applicant: 郑州大学 , 河南中泽生物工程有限公司
Abstract: 本申请属于动物疫苗制备技术领域，具体涉及一种利用基因工程技术制备BTV1（蓝舌病1型病毒）VP2蛋白的制备方法专利申请事宜。蓝舌病1型病毒VP2蛋白基因编码序列VP2U由2886bp碱基组成，具体碱基序列如SEQ ID NO.1所示。具体原核表达制备BTV1 VP2蛋白时，包括：PCR扩增，酶切、与质粒pET28连接构建重组质粒pET28‑VP2U，转化，诱导表达等步骤。本申请通过对相关编码基因的优化，进一步借助于原核表达系统的技术优势，为发酵制备BTV1 VP2蛋白奠定了一定技术基础。初步实验结果表明，发酵液上清中的目的蛋白表达量可达到58.4μg/ml，可为工业化生产奠定良好技术基础。
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公开(公告)号：CN109187948B
公开(公告)日：2021-10-29
申请号：CN201810940145.8
申请日：2018-08-17
Applicant: 郑州大学
IPC: G01N33/531 , G01N33/577 , G01N33/543
Abstract: 本发明公开了一种洛克沙胂和硝苯胂酸双联检测试纸，该试纸包括抗洛克沙胂的单克隆抗体以及抗硝苯胂酸的单克隆抗体，能够同时检测洛克沙胂和硝苯胂酸。本发明在抗体制备时，分别采用洛克沙胂(ROX)、硝苯胂酸(NIT)作为半抗原，将其硝基还原后改造成氨基，进而与载体蛋白的氨基进行偶联，研制出洛克沙胂、硝苯胂酸人工抗原，该免疫原ROX‑BSA、NIT‑BSA具有更加良好的免疫原性。获得的两种单抗均具备高特异性，高亲和力和高敏感性的优点，为制备洛克沙胂、硝苯胂酸双联检测试纸奠定基础。与现有的高效液相色谱检测技术相比，本发明的免疫层析试纸具有简便、快速、灵敏、准确、高通量等优点，可实现现场实时检测。
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Patent Agency Ranking
公开(公告)号：CN107840884B
公开(公告)日：2020-12-08
申请号：CN201711131496.6
申请日：2017-11-15
Applicant: 郑州大学 , 河南中泽生物工程有限公司
Abstract: 本发明公开了一种抗禽类传染性支气管炎病毒的纳米抗体，制备时首先将IBV病毒在鸡胚上传代培养，将含有病毒的鸡胚尿囊液收集并进行纯化；从未经免疫的健康骆驼的外周血淋巴细胞中提取其RNA，特异性扩增骆驼重链抗体可变区基因，将酶切后基因与噬菌粒载体pCANTAB5E连接后电转化至大肠杆菌TG1，获得VHH抗体基因库；分析其库容量及多样性后，筛选出能够与IBV特异性结合的纳米抗体VHH‑A2片段；构建pet28a‑A2表达载体，对其进行原核表达、纯化与鉴定，即得到所需要的纳米抗体。本发明制备的纳米抗体作为一种新型的基因工程抗体，由于其独特的结构特征，抗原识别能力强，可用于快速、准确的检测禽类（如鸡）传染性支气管炎，且制备周期短，方法简单。
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公开(公告)号：CN108845149A
公开(公告)日：2018-11-20
申请号：CN201810732140.6
申请日：2018-07-05
Applicant: 郑州大学 , 河南中泽生物工程有限公司
IPC: G01N33/68 , G01N33/577 , G01N33/569 , G01N33/558 , G01N33/531
Abstract: 本发明公开了一种同时检测猪繁殖与呼吸综合征病毒和猪瘟病毒的胶体金双联试纸条及其制备方法。该试纸条包括支撑板，硝酸纤维素膜，样品垫，金标抗体垫，吸水纸，检测线T2，检测线T1和质控线，金标抗体垫标记抗PRRSV及CSFV的IgG混合物，检测线T1包被抗PRRSV N蛋白单克隆抗体，检测线T2包被抗CSFV E2蛋白单克隆抗体，质控线包被羊抗鼠IgG。提供了同时检测猪繁殖与呼吸综合征病毒和猪瘟病毒的胶体金双联试纸条的制备方法。本发明的同时检测猪繁殖与呼吸综合征病毒和猪瘟病毒的胶体金双联试纸条快速、简便、特异性好，为猪繁殖与呼吸综合征及猪瘟的联合免疫监测和流行病学研究提供技术支撑，对猪病的防控有着重要的意义。
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公开(公告)号：CN113480642B
公开(公告)日：2022-06-24
申请号：CN202110919068.X
申请日：2021-08-11
Applicant: 郑州大学
IPC: C07K16/08 , C07K14/01 , C12N15/13 , G01N33/577 , G01N33/569
Abstract: 本发明公开了抗非洲猪瘟病毒CD2v蛋白单克隆抗体、制备方法及应用，属于基因工程技术领域。所述单克隆抗体包括重链可变区和轻链可变区，所述重链可变区氨基酸序列如SEQ ID NO：1所示，所述轻链可变区如SEQ ID NO：2所示。所述单克隆抗体特异性识别的抗原表位，其氨基酸序列如SEQ ID NO：5所示。所述单克隆抗体或包含所述单克隆抗体的试剂盒在制备检测或者辅助诊断非洲猪瘟病毒或非洲猪瘟病毒CD2v蛋白的试剂中的应用。本发明公开的单克隆抗体能够特异性的识别并结合CD2v蛋白的线性B细胞表位区域，这为进一步研究CD2v蛋白的生物学功能提供了有价值的工具。
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公开(公告)号：CN109187968B
公开(公告)日：2022-01-28
申请号：CN201811091645.5
申请日：2018-09-19
Applicant: 郑州大学 , 河南中泽生物工程有限公司
IPC: G01N33/569 , G01N33/543 , G01N33/531
Abstract: 本发明公开了一种猪瘟病毒和猪伪狂犬病毒的二联金标检测试纸及其制备方法，包括支撑板、样品垫、金标垫、NC膜和吸水垫，NC膜上含有猪瘟病毒检测线T1“│”，猪伪狂犬病毒检测线T2“│”和质控线C“│”印迹。检测时，在检测膜显现三条红色条带“│││”为猪瘟病毒和猪伪狂犬病毒共感染，出现检测线T1和质控线C两条红色条带“││”为只有猪瘟病毒感染；出现检测线T2和质控线C两条红色条带“││”为只有猪伪狂犬病毒感染；只显现一条红色条带“│”为阴性，两种病毒都未感染。本检测试纸特异性强，敏感性高，反应谱广，可检测现有多数流行毒株，且操作简便、快速，可广泛用于猪瘟病毒感染与猪伪狂犬病毒感染检测，易于在生产实践中推广应用。
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公开(公告)号：CN110408633A
公开(公告)日：2019-11-05
申请号：CN201910618587.5
申请日：2019-07-10
Applicant: 郑州大学 , 河南中泽生物工程有限公司
Abstract: 本申请属于动物疫苗制备技术领域，具体涉及一种利用基因工程技术制备BTV1（蓝舌病1型病毒）VP2蛋白的制备方法专利申请事宜。蓝舌病1型病毒VP2蛋白基因编码序列VP2U由2886bp碱基组成，具体碱基序列如SEQ ID NO.1所示。具体原核表达制备BTV1 VP2蛋白时，包括：PCR扩增，酶切、与质粒pET28连接构建重组质粒pET28-VP2U，转化，诱导表达等步骤。本申请通过对相关编码基因的优化，进一步借助于原核表达系统的技术优势，为发酵制备BTV1 VP2蛋白奠定了一定技术基础。初步实验结果表明，发酵液上清中的目的蛋白表达量可达到58.4μg/ml，可为工业化生产奠定良好技术基础。
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